Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Tytuł pozycji:

Cloning of the Haemophilus influenzae Dam methyltransferase and analysis of its relationship to the Dam methyltransferase encoded by the HP1 phage

Tytuł:
Cloning of the Haemophilus influenzae Dam methyltransferase and analysis of its relationship to the Dam methyltransferase encoded by the HP1 phage
Autorzy:
Bujnicki J. M.
Radlinska M.
Zaleski P.
Piekarowicz A.
Tematy:
molecular evolution
DNA adenine methyltransferase
cloning
sequence specificity
protein structure
Haemophilus influenzae
Język:
angielski
Dostawca treści:
AGRO
Artykuł
  Przejdź do źródła  Link otwiera się w nowym oknie
In this paper we report cloning and experimental characterization of the DNA ade­nine methyltransferase (dam) gene from Haemophilus influenzae and comparison of its product with the Dam protein from the lysogenic phage of H. influenzae, HP1. Mo­lecular modeling of M.HinDam and M.HP1Dam was carried out, providing a frame­work for a comparative analysis of these enzymes and their close homologs in the structural context. Both proteins share the common fold and essential cofactor-bind- ing and catalytic residues despite overall divergence. However, subtle but significant differences in the cofactor-binding pocket have been identified. Moreover, while M.HinDam seems to contact its target DNA sequence using a number of loops, most of them are missing from M.HP1Dam. Analysis of both MTases suggests that their cata­lytic activity was derived from a common ancestor, but similar sequence specificities arose by convergence.

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies