The influence of partial deimination of LL-37 peptide on the formation of complex with DNA and its’ protection against nuclease degradation.

LL-37 to peptyd antybakteryjny obecny w ziarnistościach neutrofili, który efektywnie wiąże DNA. Dzięki tej interakcji ułatwiona jest penetracja kwasów nukleinowych patogenów do wnętrza komórek prezentujących antygen, ich rozpoznawanie przez receptory wewnątrzkomórkowe i indukcja odpowiedzi prozapalnej. W doświadczeniu badano wpływ cytrulinacji peptydu LL-37 na zmianę zdolności wiązania DNA oraz ochronę kwasu nukleinowego przed degradacją. Wykazano, iż forma LL-37 cytrulinowana w pozycji siódmej wiąże się słabiej do DNA, czego skutkiem jest mniejsza ochrona kwasu nukleinowego przed działaniem nukleaz. Podsumowując, cytrulinacja LL-37 prowadzi do zmian immunomodulacyjnych funkcji peptydu.

LL – 37 is an antimicrobial peptide, which can be found in the granules of neutrophils and can effectively bind DNA. Such interaction allows efficient penetration of pathogen’s nucleic acids into antigens presenting cells, thereafter recognition by intracellular receptors and induce proinflammatory response. In this experiment, we examined the influence of citrullinated LL-37 on the ability of binding with DNA and its’ protection against degradation. It was proven that the citrullinated LL-37 at position 7 has less binding affinity with DNA and less protection against DNase compare to the native form of LL-37. Taken together, citrullination alters the immunomodulatory functions of LL-37.